Serpinas são uma grande família de proteínas que têm uma vasta diversidade de funções biológicas, principalmente por sua capacidade de inibir irreversivelmente de serino-proteases. A característica estrutural mais marcante das serpinas é a presença de uma alça na porção C-terminal da proteína, composta por 20 aminoácidos e conhecida como alça do centro reativo. Essa alça tem a função de interagir de forma covalente com o sítio ativo da serino-protease, o que provoca a inibição irreversível da enzima. O objetivo deste projeto é fazer a produção recombinante de uma serpina do Bacillus subtilis e caracterizar sua capacidade inibitória frente a serino-proteases tripsina e quimotripsina. Essa serpina foi escolhida porque possui 10 dos 20 aminoácidos na alça do centro reativo que são diferentes dos apresentados por outras serpinas já estudadas. Com isso também buscamos analisar o efeito que essa variação na sequência da alça do centro reativo  pode causar na capacidade de inibição da serpina. O gene da Serpina foi adquirido comercialmente e ligado no vetor de expressão pET28a(+), que posteriormente foi utilizado para transformar células competentes da bactéria BL21. Essas bactérias transformadas foram crescidas em meio seletivo contendo canamicina (50μg/ml) a 200 rpm e 37ºC. A expressão da proteína recombinante foi induzida com adição de 1mM de IPTG, durante 4 horas. A expressão da proteína foi analisada em gel de eletroforese SDS-Page, onde foi possível observar o surgimento de uma banda de aproximadamente 50 kDa, massa estimada da serpina do Bacillus subtilis. No presente momento estamos iniciando os testes de inibição contra as enzimas proteolíticas tripsina e quimotripsina. Esses testes serão úteis para entendermos o mecanismo de inibição desta serpina.