Sistema de Submissão de Resumos, IX ENCONTRO DE INICIAÇÃO CIENTÍFICA - 2019

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Estudo do aumento de carga e hidrofobicidade do peptídeo Andersonin D1
Lourena Barbosa Santos, Vani X. Oliveira Jr

Última alteração: 2019-09-02

Resumo


A descoberta do micro-organismos e de suas interações com outros seresvivos - no século XIX - impulsionou a pesquisa nessa área, possibilitando adescoberta de novos fármacos como, por exemplo, a penicilina em 1928 porFleming; a partir desse momento, substâncias produzidas por esses micro-organismos começaram a ser utilizadas no tratamento de infecções causadaspor bactérias. Porém, observou-se que o tratamento com antibióticos deixavaos patógenos resistentes 5 , em pouco tempo. Por isso, a necessidade depesquisar novas formas de tratamento tornou-se primordial. Esse estudo temcomo objetivo estudar o peptídeo Andersonin AD1 9 , que é proveniente da pelede anfíbio - da espécie O. Andersonii, que habita o sudoeste da China,realizando substituições pontuais na cadeia peptídica com resíduos dehistidina, que é um aminoácido polar, com a intenção de observar seaumentando a carga liquida obtém-se melhores resultados na inibição nocrescimento de bactérias. Os análogos foram sintetizados pelo método de fasesolida 10 , purificados por HPLC e caracterizados por espectrometria de massas.Foram realizados testes antimicrobianos, hemolíticos e de degradaçãoenzimática. Com os resultados pode-se constatar que os análogos[H]³[H] 7 [H] 10 [H] 14 -Andersonin–NH 2 e [H]³[H] 7 [H] 10 -Andersonin–NH 2 possuem osmelhores resultados de inibição das bactérias Escherichia coli BL21,Pseudonomas aeruginosas PA01 e Pseudonomas aeruginosas PA14. Oanálogo [H]³[H] 7 [H] 10 [H] 14 -Andersonin–NH 2 , que possui maior carga liquida ehidrofobicidade, em comparação com o peptídeo nativo, obteve os melhoresresultados na ação antimicrobiana; porém, apresentou a menor resistênciaenzimática, sendo totalmente degradado em 2 horas de ensaio. Com esseestudo pode-se concluir que o peptídeo Andersonin-AD1 se torna um melhorinibidor de patógenos quando possui substituições de aminoácidos apolarescomo a fenilalanina e polares, como a glicina e asparagina pelo aminoácidohistidina, que possui cadeia lateral polar e positiva.